2. TIPOS Y CLASES DE ENZIMAS

2.1. ENZIMAS PLASMÁTICAS
En el suero de individuos sanos se detectan actividades enzimáticas fisiológicas que tienen distintos orígenes:
• Enzimas plasma específicas: que desarrollan su propia función en el plasma. Por ejemplo: enzimas de la coagulación como la protrombina, etc.
• Actividades enzimáticas fisiológicas que mantienen niveles constantes y bajos. Tienen su origen en la constante renovación celular de los tejidos, en la actividad muscular y en el paso de enzimas de órganos secretores al torrente circulatorio. Cuando existe alguna lesión en la membrana celular, el contenido citoplasmático de la célula y con él los enzimas intracelulares, son vertidos al exterior. Cuando los enzimas llegan al torrente circulatorio existen sistemas encargados de captarlos, metabolizarlos y eliminarlos, por lo tanto, las enzimas permanecen en sangre un tiempo determinado.

2.2 CLASES DE ENZIMAS
Existen 6 clases posibles de enzimas, con respecto a la reacción que catalizan son:
• Clase I Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido reducción. Por ejemplo:
deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, etc. A + B A reducido + B reducido
• Clase II Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales, partes de moléculas, etc., de un donador a un aceptor. Por ejemplo: las transaminasas
A-B + C A + B-C
• Clase III Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces al añadir una molécula de agua. Por ejemplo: lipasas, amilasas, peptidasas, etc.
A-B + H20 A-H + B-OH
• Clase IV Liasas: catalizan reacciones de eliminación o adición de alguna molécula, grupo funcional, etc. Por ejemplo la descarboxilasa
A-CO2  A + CO2
• Clase V Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización. Por ejemplo: las epimerasas y mutarotasas.
A  A*
• Clase VI Ligasas: catalizan reacciones de condensación de dos moléculas por formación de un enlace a costa de la hidrólisis de un trifosfato. Por ejemplo las sintetasas
A + B + NTP  A-B + NDP + P
2.3 ENZIMAS ANALIZADAS EN DIAGNOSTICO CLINICO
2.3.1. Fosfatasas
Pertenecen a la Clase III y subclase Esterasas. Se incluyen principalmente:
• Fosfatasa Alcalina (EC 3.1.3.1): es una enzima intracelular que se encuentra prácticamente en todos los tejidos (si hay lesión del tejido aumenta en el plasma).Es un marcador muy sensible de la enfermedad obstructiva hepática, pero no es específica porque también aumenta en enfermedades óseas y en situaciones fisiológicas como el embarazo y en el crecimiento. Tiene un pH óptimo de 9.
• Fosfatasa Ácida (EC 3.1.3.2): está en numerosos tejidos, pero el más rico en fosfatasa ácida es la próstata. Tiene varias isoenzimas pero sólo son útiles la “isoenzima 2 o prostática” que se determina por electroforesis, y las “isoenzimas 1 y 5” del bazo humano en la enfermedad de Gaucher.
La isoenzima que más frecuentemente se estudia en el laboratorio es la 2, que se utiliza como marcador tumoral en los calcinomas metaestáticos de próstata. En condiciones no patológicas la tasa de fosfatasa ácida prostática es igual en hombres y en mujeres.

2.3.2. Cretina Quinasa CK (EC 2.7.3.2): es una transferasa que cataliza la formación de ATP requerido por los sistemas contráctiles o de transporte. Es una enzima citoplasmática y mitocondrial ampliamente distribuida por los tejidos, pero en forma decreciente, sobre todo se localiza en músculo esquelético, músculo cardíaco, placenta, cerebro y otros tejidos.
Está formada por dos subunidades, la M y la B. Estas a su vez se combinan formando tres isoenzimas que son: CK-MM; CK-BB; CK-MB. Se pueden identificar por distintos métodos, fundamentalmente por electroforesis, cromatografía de intercambio iónico, inhibición, aglutinación y RIA.
La CK-MM predomina en el músculo esquelético, en el miocardio también predomina la CK-MM pero hay entre un 13-22% de CK-MB. En el cerebro hay un 100% de CK-BB.

2.3.3. Aminotransferasas o Transaminasas:
• AST (EC 2.6.1.1): Aspartato Aminotrasferasa (GOT glutámico oxalacética). Existen dos formas de AST, la mitocondrial que es la más abundante y la citoplasmática que se encuentra en menor cantidad y es soluble. La AST se localiza en el corazón, en el hígado, músculo esquelético y riñón. Su aumento en el suero indica daño tisular pero no de órgano específico.
• ALT (EC 2.6.1.2): Alanina Aminotransferasa (GPT Transaminasa Glutámico Pirúvica). Se distribuye principalmente en el hígado y, en menor proporción en miocardio y otros tejidos. No es específica de enfermedad hepática.
• GGT (EC 2.3.2.2): Gamma Glutamil Transferasa. Se distribuye por riñón, páncreas, hígado y próstata. Se utiliza en el estudio de enfermedades de origen alcohólico debido a que es una enzima microsómica y el alcohol es capaz de provocar un aumento de este enzima.

2.3.4. Lactato Deshidrogenasa LDH (EC 1.1.1.27): está ampliamente distribuida por todos los tejidos pero es más abundantes en corazón, músculo esquelético, riñón e hígado. Está constituida por cuatro subunidades, que pueden ser de dos tipos: subunidad H, específica del corazón y subunidad M del músculo. Estas subunidades se combinan de 5 formas diferentes dando lugar a 5 isoenzimas: LDH 1(4H), LDH 2 (3H/1M), LDH 3 (2H/2M), LDH 4 (3h/1H) y LDH 5 (4M).
La LDH existente en el miocardio contiene más isoenzimas LDH 1 y LDH 2, y en el hígado y músculo esquelético mayor proporción de LDH 4 y LDH 5.

2.3.5. -Amilasa (EC 3.2.1.1): transforma los hidratos de carbono en componentes más sencillos. En condiciones normales se produce en las glándulas salivares y en el páncreas exocrino. Tiene un bajo peso molecular por lo que se filtra fácilmente por los glomérulos renales, aumentando en orina cuando está aumentada en suero. Tiene dos isoenzimas:
- Amilasa P: producida en el páncreas
- Amilasa S: producida en las glándulas salivares
Las isoenzimas se pueden separar por electroforesis y se usa sobre todo para el estudio de pancreatitis.